Struktur Sekunder Protein

Protein adalah nutrisi penting bagi jaringan tubuh manusia, dan juga dapat berfungsi sebagai sumber bahan bakar. Protein mengandung 4 kkal (17 kJ) per gram. Aspek yang paling penting dan menentukan karakteristik protein dari sudut pandang gizi adalah komposisi asam amino nya.

Struktur Sekunder Protein – Struktur sekunder merujuk pada interaksi residu donor ikatan hidrogen dan akseptor unit peptida berulang. Dua struktur sekunder yang paling penting dari protein, helix alpha dan lembar beta, diramalkan oleh kimiawan Amerika Linus Pauling di awal 1950-an.

Pauling dan rekan-rekannya mengakui bahwa lipat dari rantai peptida, antara kriteria lainnya, harus melestarikan sudut ikatan dan konfigurasi planar dari ikatan peptida, serta menjaga atom dari datang bersama-sama begitu erat bahwa mereka ditolak sama lain melalui interaksi van der Waal.

Akhirnya, Pauling meramalkan bahwa ikatan hidrogen harus mampu menstabilkan lipat dari tulang punggung peptida. Dua struktur sekunder, helix alpha dan lembar beta, memenuhi kriteria ini dengan baik (lihat Gambar). Struktur sekunder yang paling didefinisikan ditemukan dalam protein adalah salah satu atau jenis lainnya.

Alpha helix melibatkan teratur spasi H-ikatan antara residu sepanjang rantai. Amida hidrogen dan oksigen karbonil dari ikatan peptida adalah donor H-obligasi dan akseptor masing-masing:

Alpha helix adalah tangan kanan ketika rantai diikuti dari amino ke arah karboksil. (nomenklatur heliks mudah divisualisasikan dengan menunjuk ibu jari tangan kanan ke atas-ini adalah amino ke arah karboksil heliks. Helix kemudian berubah ke arah yang sama dengan jari-jari kurva kanan.) Sebagai belokan helix , oksigen karbonil ikatan peptida mengarah ke atas ke arah proton amida bawah, membuat ikatan hidrogen. Gugus R dari asam amino titik keluar dari heliks.

Heliks ditandai dengan jumlah residu per giliran. Dalam helix alpha, tidak ada jumlah integral residu asam amino per giliran heliks. Ada 3,6 residu per giliran dalam heliks alfa; dengan kata lain, helix akan terulang setiap 36 residu, dengan sepuluh putaran heliks dalam interval tersebut.

Lembar beta melibatkan H-ikatan antara residu tulang punggung dalam rantai yang berdekatan. Dalam lembar beta, satu bentuk rantai H-obligasi dengan rantai tetangganya, dengan donor (amida) dan akseptor (karbonil) atom menunjuk ke samping daripada sepanjang rantai, seperti pada helix alpha. Lembar beta dapat berupa paralel, di mana rantai menunjuk ke arah yang sama ketika diwakili dalam amino untuk carboxyl- ujung, atau antiparalel, di mana amino untuk carboxyl- arah rantai yang berdekatan menunjuk ke arah yang sama. (Lihat Gambar 2).

Asam amino yang berbeda mendukung pembentukan heliks alfa, lipit lembar beta, atau loop. Urutan struktur primer dan sekunder dikenal lebih dari 1.000 protein yang berbeda. Korelasi urutan dan struktur ini mengungkapkan bahwa beberapa asam amino yang ditemukan lebih sering pada heliks alfa, lembar beta, atau tidak. Pembentuk Helix termasuk alanin, sistein, leusin, metionin, asam glutamat, glutamin, histidin, dan lisin. Pembentuk beta meliputi valin, isoleusin, fenilalanin, tirosin, triptofan, dan treonin. Serin, glisin, asam aspartat, asparagin, dan prolin ditemukan paling sering secara bergiliran.

Tidak ada hubungan jelas antara sifat kimia rantai samping asam amino dan keberadaan asam amino dalam satu struktur atau yang lain. Sebagai contoh, Glu dan Asp berkaitan erat (dan sering dapat dipertukarkan tanpa mempengaruhi aktivitas protein ini), namun yang pertama mungkin ditemukan dalam heliks dan yang terakhir secara bergiliran. Rasionalisasi fakta bahwa Gly dan Pro ditemukan secara bergiliran agak lebih mudah. Glycine hanya memiliki atom hidrogen tunggal untuk rantai samping. Karena itu, ikatan peptida glisin lebih fleksibel dibandingkan dengan asam amino lainnya. Fleksibilitas ini memungkinkan glisin untuk berubah antara elemen struktur sekunder. Sebaliknya, prolin, karena mengandung gugus amino sekunder, membentuk ikatan peptida kaku yang tidak dapat ditampung baik alpha atau beta heliks.

Protein berserat dan Protein globular

Karakteristik skala besar protein konsisten dengan struktur sekunder. Protein dapat berupa berserat (berasal dari serat) atau globular (artinya, seperti globe). Protein berserat biasanya penting dalam membentuk struktur biologis. Sebagai contoh, kolagen merupakan bagian dari matriks yang di atas sel tersebut diatur dalam jaringan hewan. Berserat keratin protein membentuk struktur seperti rambut dan kuku. Struktur keratin menggambarkan pentingnya struktur sekunder dalam memberikan sifat protein secara keseluruhan.

Alpha keratin ditemukan dalam bulu domba. Sifat kenyal dari bulu domba berdasarkan komposisi dari heliks alfa yang melilit dan saling silang satu sama lain melalui residu sistin. Pengurangan kimia dari sistin dalam keratin membentuk sistein istirahat cross-link. Oksidasi berikutnya dari sistein memungkinkan cross-link baru terbentuk. Keratin beta ditemukan dalam bulu burung dan kuku manusia. Semakin rapuh, struktur datar bagian tubuh tersebut ditentukan oleh beta keratin yang terdiri dari lembaran beta hampir secara eksklusif.

Protein globular, seperti kebanyakan enzim, biasanya terdiri dari kombinasi dua struktur. Misalnya, hemoglobin hampir seluruhnya alpha-heliks, dan antibodi terdiri hampir seluruhnya dari struktur beta.

Artikel lainnya:


Facebook Twitter

Sponsored Ads
loading...

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *