Struktur Tersier Protein

Struktur tersier protein mengacu pada susunan rantai samping asam amino dalam protein.

Struktur Tersier Protein – Secara umum, informasi untuk struktur protein yang terkandung dalam sekuens asam amino dari protein itu sendiri. Prinsip penting biokimia ini pertama kali ditetapkan oleh ahli biokimia Kristen Anfinsen dalam studi tentang ribonuklease enzim.

Ribonuklease mengkatalisis hidrolisis sederhana dari asam ribonukleat. Enzim asli memiliki 124 asam amino; 8 di antaranya adalah sistein, membentuk 4 ikatan disulfida. Ketika ribonuklease diperlakukan dengan mercaptoethanol untuk menghancurkan ikatan disulfida dan urea untuk mengganggu struktur sekunder dan tersier yang, semua aktivitas enzimatik hilang.

Metode fisik menunjukkan bahwa bentuk terdenaturasi ini ribonuklease telah kehilangan semua struktur sekunder dan tersier terdeteksi, meskipun urutan asam amino (struktur primer) masih utuh. Anfinsen kemudian perlahan-lahan dihapus oleh urea dan mercaptoethanol, kemudian terkena solusi untuk pesawat ke reoxidize pasangan sistein untuk disulfida.

Enzim renatured memiliki aktivitas penuh, yang mengarah pada kesimpulan bahwa semua informasi yang diperlukan untuk struktur tiga dimensi enzim yang hadir hanya dalam urutan linear asam amino itu berisi dan bahwa struktur aktif enzim adalah termodinamika yang paling stabil.

Prinsip ini telah divalidasi berkali-kali. Sebagai contoh, beberapa enzim, termasuk ribonuklease, telah disintesis secara kimia dari asam amino. Enzim sintetis sepenuhnya aktif. Validasi lain datang dari bioteknologi.

Misalnya, insulin manusia, hormon daripada enzim, dapat dilakukan dengan ragi membawa gen yang sesuai. Insulin dibuat dengan cara ini tidak dapat dibedakan dari insulin alami manusia dan digunakan secara luas dalam mengobati diabetes.

Struktur tersier protein adalah hasil dari interaksi lemah. Ketika protein lipatan, baik karena sedang dibuat pada ribosom atau refolded setelah dimurnikan, langkah pertama melibatkan pembentukan ikatan hidrogen dalam struktur untuk nukleasi sekunder struktural daerah (alpha dan beta).

Sebagai contoh, atom hidrogen amida dapat membentuk H-ikatan dengan oksigen karbonil di sekitarnya; sebuah heliks alfa atau lembaran beta dapat zip up, diminta oleh struktur lokal kecil ini.

Interaksi hidrofobik antara rantai samping asam amino juga menentukan struktur tersier. Kebanyakan protein globular memiliki rantai samping hidrofobik mereka, misalnya, fenilalanin, valin, atau triptofan, yang terletak di bagian dalam struktur protein.

Sebaliknya, asam amino hidrofilik, seperti asam glutamat, serin, atau asparagin, umumnya ditemukan pada permukaan luar protein, di mana yang tersedia untuk interaksi dengan air. Atau, ketika kelompok-kelompok ini ditemukan di bagian dalam protein larut, mereka sering membentuk interaksi muatan-muatan, atau jembatan garam, membawa rantai samping bermuatan positif (seperti Arg) dekat dengan yang negatif (seperti Glu).

Dalam protein membran, prinsip-prinsip umum dibalik: rantai samping asam amino hidrofobik yang ditemukan di luar protein, di mana mereka yang tersedia untuk berinteraksi dengan gugus asil dari membran fosfolipid, sedangkan asam amino hidrofilik berada di bagian dalam protein, tersedia untuk berinteraksi satu sama lain dan dengan spesies yang larut dalam air, seperti ion anorganik.

Protein membran biasanya disintesis pada ribosom terikat membran untuk memudahkan perakitan yang tepat dan lokalisasi. Beberapa protein terikat membran disintesis pada ribosom sitoplasma, dengan residu hidrofobik mereka di dalam molekul, dan mereka menjalani refolding ketika mereka kemudian menemukan membran di mana mereka akan tinggal.

Gaya van der Waal adalah penting untuk protein mencapai bentuk akhir. Meskipun mereka secara individual sangat lemah, jumlah interaksi ini memberikan kontribusi energi yang cukup besar dengan bentuk tiga dimensi akhir dari protein.

Artikel lainnya:


Facebook Twitter

Sponsored Ads
loading...

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *