Pengertian Situs aktif enzim – Situs aktif adalah wilayah di permukaan enzim dimana substrat tertentu atau set substrat mengikat.
Sifat-sifat situs aktif ditentukan oleh urutan asam amino dan susunan tiga-dimensi dari rantai polipeptida dari enzim. Situs aktif bukanlah titik atau bidang tapi kantong atau celah yang rumit – badan 3-dimensi – secara struktural disesuaikan untuk menerima substrat tertentu atau kelompok substrat.
Lekuk atau celah tidak termasuk air dari situs aktif, yang akan mengganggu pemecahan ikatan- dan proses-membuat, dan dikelilingi oleh residu asam amino non-polar, yang memberikan situs aktif lingkungan non-polar, yang penting bagi pengikat dan katalisis.
Enzim-substrat yang kompleks
Tindakan spesifik enzim dengan substrat tunggal dapat sebagian dipahami dengan menggunakan analogi kunci dan gembok yang pertama diusulkan oleh Emil Fischer pada tahun 1894. Dalam analogi ini, kunci adalah enzim dan gemboknya adalah substrat. Hanya kunci dengan ukuran dan berbentuk yang benar (substrat) pas dengan lubang gembok (situs aktif) dari kunci (enzim).
Namun, tidak semua data eksperimen dapat dijelaskan secara memadai dengan menggunakan apa yang disebut Model enzim kaku yang diasumsikan oleh teori kunci dan gembok. Untuk alasan ini, modifikasi yang disebut teori induksi-fit telah diusulkan.
Teori induksi-fit ini mengasumsikan bahwa substrat berperan dalam menentukan bentuk akhir dari enzim dan enzim adalah memiliki beberapa fleksibilitas. Hal ini menjelaskan mengapa senyawa tertentu dapat mengikat enzim tetapi tidak bereaksi karena enzim telah terdistorsi terlalu banyak. Molekul lain mungkin terlalu kecil untuk mendorong keselarasan dan karena itu tidak dapat bereaksi. Hanya substrat yang tepat mampu menginduksi keselarasan dari situs aktif.
Substrat mengikat enzim oleh gaya yang relatif lemah untuk membentuk kompleks enzim-substrat. Energi bebas dari interaksi antara enzim dan substrat berkisar dari -12 sampai -36 kJ / mol, sedangkan gaya ikatan kovalen bisa sampai -450 kJ / mol.
