Struktur Primer Protein – Struktur primer protein meupakan urutan secara linier yang diikat oleh ikatan peptida pada asam amino yang mencakup lokasi setiap ikatan disulfida.
Dalam struktur primer protein tidak terjadi percabangan rantai. Urutan protein dapat ditentukan secara langsung atau dari DNA yang mengkodekan mereka.
Urutan asam amino dalam protein menentukan fungsi biologisnya. Penentuan langsung urutan asam amino dari protein yang tidak diketahui dilakukan dengan terlebih dahulu memotong protein menjadi peptida yang lebih kecil pada residu tertentu.
Sebagai contoh, membelah protein sianogen bromida setelah residu metionin, dan enzim tripsin lebih cendrung memotong protein setelah lisin dan residu arginin.
Urutan asam amino dari peptida individual ditentukan dengan menghapus asam amino satu per satu melalui serangkaian reaksi yang dikenal sebagai degradasi Edman. Proses ini meninggalkan pertanyaan tentang bagaimana untuk memesan peptida yang berbeda, biasanya dilakukan dengan membandingkan urutan peptida individual yang timbul dari pembelahan yang berbeda.
Penentuan langsung dari urutan asam amino adalah proses yang sangat membosankan. Kebanyakan urutan protein kini ditentukan dengan menentukan urutan DNA dari gen yang mengkodekan mereka; ujung amino dari protein adalah satu-satunya bagian yang ditentukan secara langsung. Urutan DNA ini kemudian dikonversi ke urutan protein diprediksi sesuai dengan menggunakan kode genetik untuk menerjemahkan kodon menjadi asam amino.
Modifikasi asam amino. Meskipun menentukan urutan DNA lebih mudah daripada mengidentifikasi urutan protein, informasi yang diperoleh tidak lengkap dan bisa menyesatkan. Berbagai gugua fungsional dapat ditambahkan atau dihapus dari rantai samping dari asam amino dalam protein. Sebagai contoh, dua residu sistein dapat dioksidasi untuk membentuk ikatan disulfida:
Kadang-kadang dua sistein bergabung disebut sistin. Pembentukan ikatan disulfida adalah proses oksidatif; masing-masing sulfur kehilangan atom hidrogen, menjadi lebih teroksidasi. Protein yang ditemukan di luar sel lebih mungkin untuk memiliki disulfida daripada protein yang ditemukan dalam sel.
Hal ini disebabkan lingkungan mengurangi sel lebih dalam. Jadi, misalnya, enzim pencernaan yang ditemukan di usus kecil memiliki disulfida, sementara banyak enzim yang terlibat dalam metabolisme sel memiliki kelompok bebas -SH (dikurangi) sistein.
Banyak kelompok fungsional lainnya dapat ditambahkan ke protein pasca translationally. Gula atau oligosakarida dapat ditambahkan ke oksigen rantai samping serin (O-linked glikosilasi) atau nitrogen sisi rantai asparagin (N-linked glikosilasi).
Fosfat dapat ditambahkan ke atom rantai samping oksigen dari serin, treonin, atau tirosin; Proses ini penting dalam regulasi seluler. Protein dapat kovalen terikat satu sama lain. Sebagai contoh, rantai samping dari protein kolagen (ditemukan di kulit dan jaringan ikat) dihubungkan bersama. Rute residu silang penting dalam menjaga integritas jaringan, dan, mereka menjadi lebih luas, menyebabkan hilangnya fleksibilitas dalam usia tua.
Artikel lainnya:
- Sifat Fisika dan Kimia Materi Beserta Contohnya
